- Код статьи
- S19982860S0132342325030145-1
- DOI
- 10.7868/S1998286025030145
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 51 / Номер выпуска 3
- Страницы
- 523-530
- Аннотация
- Исследовано влияние С-концевого региона на растворимость TIR-доменов TLR4 и TLR10 при гетерологической экспрессии в клетках Escherichia coli. Показано, что отсутствие этого неструктурированного участка существенно увеличивает накопление глобулярных доменов в растворимой форме. Полученные данные дополняют предложенные ранее протоколы получения TIR-доменов семейства TLR для проведения структурных исследований, в том числе методом ЯМР-спектроскопии.
- Ключевые слова
- TIR-домен экспрессия растворимость рекомбинантный белок TLR Toll-подобный рецептор мембранный белок структура
- Дата публикации
- 07.12.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 6
Библиография
- 1. Medzhitov R. // Nat. Rev. Immunol. 2001. V. 1. P. 135-145. https://doi.org/10.1038/35100529
- 2. Akira S., Takeda K., Kaisho T. // Nat. Immunol. 2001. V. 2. P. 675-680. https://doi.org/10.1038/90609
- 3. El-Zayat S., Sibaii H., Mannaa F. // Bull. Natl. Res. Cent. 2019. V. 43. P. 187. https://doi.org/10.1186/s42269-019-0227-2
- 4. Duan T., Du Y., Xing C., Wang H., Wang R. // Front. Immunol. 2022. V. 13. P. 812774. https://doi.org/10.3389/fimmu.2022.812774
- 5. Akira S., Takeda K. // Nat. Rev. Immunol. 2004. V. 4. P. 499-511. https://doi.org/10.1038/nri1391
- 6. Gay N., Symmons M., Gangloff M., Bryant C. // Nat. Rev. Immunol. 2014. V. 14. P. 546-558. https://doi.org/10.1038/nri3713
- 7. Montero V., de Andrés M. // Allergol. Immunopathol. 2009. V. 37. P. 252-263. https://doi.org/10.1016/j.aller.2009.04.004
- 8. Lin Y., Verma A., Hodgkinson C. // Curr. Genomics. 2012. V. 13. P. 633-645. https://doi.org/10.2174/138920212803759712
- 9. Zhang Y., Liu J., Wang C., Liu J., Lu W. // Front. Immunol. 2021. V. 12. P. 672346. https://doi.org/10.3389/fimmu.2021.672346
- 10. Chen Y., Wu K., Wu H. // Int. J. Mol. Sci. 2024. V. 25. P. 5037. https://doi.org/10.3390/ijms25095037
- 11. Wang K., Huang H., Zhan Q., Ding H., Li Y. // MedComm. 2024. V. 5. P. e549. https://doi.org/10.1002/mco2.549
- 12. Thakur K., Bolshette N., Trandafir C., Jamdade V., Istrate A., Gogoi R., Cucuianu A. // Exp. Hematol. 2015. V. 43. P. 158-167. https://doi.org/10.1016/j.exphem.2014.11.003
- 13. Farooq M., Batool M., Kim M., Choi S. // Front. Cell Dev. Biol. 2021. V. 9. P. 756315. https://doi.org/10.3389/fcell.2021.756315
- 14. Ohto U., Shibata T., Tanji H., Ishida H., Krayukhina E., Uchiyama S., Miyake K., Shimizu T. // Nature. 2015. V. 520. P. 702-705. https://doi.org/10.1038/nature14138
- 15. Su L., Wang Y., Wang J., Mifune Y., Morin M., Jones B., Moresco E., Boger D., Beutler B., Zhang H. // J. Med. Chem. 2019. V. 62. P. 2938-2949. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.8b01583
- 16. Yoon S., Kurnasov O., Natarajan V., Hong M., Gudkov A., Osterman A., Wilson I. // Science. 2012. V. 335. P. 859-864. https://doi.org/10.1126/science.1215584
- 17. Park B., Song D., Kim H., Choi B., Lee H., Lee J. // Nature. 2009. V. 458. P. 1191-1195. https://doi.org/10.1038/nature07830
- 18. Tanji H., Ohto U., Shibata T., Taoka M., Yamauchi Y., Isobe T., Miyake K., Shimizu T. // Nat. Struct. Mol. Biol. 2015. V. 22. P. 109-115. https://doi.org/10.1038/nsmb.2943
- 19. Jin M., Kim S., Heo J., Lee M., Kim H., Paik S., Lee H., Lee J. // Cell. 2007. V. 130. P. 1071-1082. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.09.008
- 20. Kang J., Nan X., Jin M., Youn S., Ryu Y., Mah S., Han S., Lee H., Paik S., Lee J. // Immunity. 2009. V. 31. P. 873-884. https://doi.org/10.1016/j.immuni.2009.09.018
- 21. Kornilov F., Shabalkina A., Lin C., Volynsky P., Kot E., Kayushin A., Lushpa V., Goncharuk M., Arseniev A., Goncharuk S., Wang X., Mineev K. // Nat. Commun. 2023. V. 14. P. 1503. https://doi.org/10.1038/s41467-023-37042-6
- 22. Mineev K., Goncharuk S., Goncharuk M., Volynsky P., Novikova E., Aresinev A. // Sci. Rep. 2017. V. 7. P. 1-12. https://doi.org/10.1038/s41598-017-07250-4
- 23. Mineev K., Goncharuk S., Arseniev A. // FEBS Lett. 2014. V. 588. P. 3802-3807. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2014.08.031
- 24. Jang T., Park H. // J. Mol. Biol. 2014. V. 426. P. 3305-3313. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2014.07.024
- 25. Xu Y., Tao X., Shen B., Horng T., Medzhitov R., Manley J., Tong L. // Nature. 2000. V. 408. P. 111-115. https://doi.org/10.1038/35040600
- 26. Nyman T., Stenmark P., Flodin S., Johansson I., Hammarström M., Nordlund P. // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 11861-11865. https://doi.org/10.1074/jbc.C800001200
- 27. Lushpa V., Goncharuk M., Lin C., Zalevsky A., Talyzina I., Luginina A., Vakhrameev D., Shevtsov M., Goncharuk S., Arseniev A., Borshchevskiy V., Wang X., Mineev K. // Commun. Biol. 2021. V. 4. P. 1-12. https://doi.org/10.1038/s42003-021-02532-0
- 28. Lushpa V., Goncharuk M., Talyzina I., Arseniev A., Bocharov E., Mineev K., Goncharuk S. // PLoS One. 2024. V. 19. P. e0304997. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0304997
- 29. Jumper J., Evans R., Pritzel A., Green T., Figurnov M., Ronneberger O., Tunyasuvunakool K., Bates R., Žídek A., Potapenko A., Bridgland A., Meyer C., Kohl S., Ballard A., Cowie A., Romera-Paredes B., Nikolov S., Jain R., Adler J., Back T., Petersen S., Reiman D., Clancy E., Zielinski M., Steinegger M., Pacholska M., Berghammer T., Bodenstein S., Silver D., Vinyals O., Senior A., Kavukcuoglu K., Kohli P., Hassabis D. // Nature. 2021. V. 596. P. 583-589. https://doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2
- 30. Goncharuk M., Lushpa V., Goncharuk S., Arseniev A., Mineev K. // Protein. Expr. Purif. 2021. V. 181. P. 105832. https://doi.org/10.1016/j.pep.2021.105832
