- Код статьи
- S19982860S0132342325050107-1
- DOI
- 10.7868/S1998286025050107
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 51 / Номер выпуска 5
- Страницы
- 853-862
- Аннотация
- Визуализация макромолекулярных комплексов – важная задача современной биоорганической химии, которая может быть реализована с помощью различных методологических подходов. Наиболее широко используются методы с применением радиоактивно- и флуоресцентно-меченых лигандов. В рамках данного проекта разработаны молекулярные зонды, которые представляют собой гибридные конструкции, включающие один из трех змеиных токсинов (α-бунгаротоксин, α-кобратоксин или нейротоксин NT-II) в сочетании с красным флуоресцентным белком mKate2. Эти химерные белки были получены в бактериальной системе экспрессии и очищены с использованием гель-фильтрации. С помощью конкурентного радиолигандного анализа с радиоактивно-меченым α-бунгаротоксином установлено, что полученные зонды обладают высоким сродством к никотиновому ацетилхолиновому рецептору электрического органа ската : значения концентраций полумаксимального ингибирования находятся в наномолярном диапазоне. Флуоресцентные зонды были успешно использованы для визуализации ацетилхолиновых рецепторов на поверхности клеток линии SH-SYSY.
- Ключевые слова
- ионный канал ацетилхолиновый рецептор холинорецептор лиганд нейротоксин радиолигандный анализ флуоресцентная микроскопия
- Дата публикации
- 01.05.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 1
Библиография
- 1. Corringer P.J., Novère N.L., Changeux J.P. // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2000. V. 40. P. 431–458. https://doi.org/10.1146/annurev.pharmtox.40.1.431
- 2. Karlin A. // Nat. Rev. Neurosci. 2002. V. 3. P. 102–114. https://doi.org/10.1038/nrn731
- 3. Cecchini M., Corringer P.-J., Changeux J.-P. // Annu. Rev. Biochem. 2024. V. 93. P. 339–366. https://doi.org/10.1146/annurev-biochem-030122-033116
- 4. Lukas R.J., Changeux J.P., Le Novère N., Albuquerque E.X., Balfour D.J., Berg D.K., Bertrand D., Chiappinelli V.A., Clarke P.B., Collins A.C., Dani J.A., Grady S.R., Kellar K.J., Lindstrom J.M., Marks M.J., Quik M., Taylor P.W., Wonnacott S. // Pharmacol. Rev. 1999. V. 51. P. 397–401. https://doi.org/10.1016/S0031-6997 (24)01406-6
- 5. Hone A.J., McIntosh J.M. // Pharmacol. Res. 2023. V. 190. P. 106715. https://doi.org/10.1016/j.phrs.2023.106715
- 6. Dutertre S., Lewis R.J. // Biochem. Pharmacol. 2006. V. 72. P. 661–670. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2006.03.027
- 7. Chang C., Lee C. // Arch. Int. Pharmacodyn. Ther. 1963. V. 144. P. 241–257.
- 8. Karlsson E., Eaker D., Ponterius G. // Biochim. Biophys. Acta. 1972. V. 257. P. 235–248. https://doi.org/10.1016/0005-2795 (72)90275-9
- 9. Surin A.M., Pluzhnikov K.A., Utkin Y.N., Karlsson E., Tsetlin V.I. // Bioorg. Khim. 1983. V. 9. P. 756–767.
- 10. Utkin Y.N. // Toxicon. 2013. V. 62. P. 50–55. https://doi.org/10.4331/wjbc.v10.i1.17
- 11. Kini R.M., Doley R. // Toxicon. 2010. V. 56. P. 855–867. https://doi.org/10.1016/j.toxicon.2010.07.010
- 12. Kini R.M., Koh C.Y. // Biochem. Pharmacol. 2020. V. 181. P. 114105. https://doi.org/10.1016/j.bcp.2020.114105
- 13. Kuzmenkov A.I., Vassilevski A.A. // Neurosci. Lett. 2018. V. 679. P. 15–23. https://doi.org/10.1016/j.neulet.2017.10.050
- 14. O’Brien R.D., Eldefrawi M.E., Eldefrawi A.T. // Annu. Rev. Pharmacol. 1972. V. 12. P. 19–34. https://doi.org/10.1146/annurev.pa.12.040172.000315
- 15. Крюкова Е.В., Иванов Д.А., Копылова Н.В., Старков В.Г., Андреева Т.В., Иванов И.А., Цетлин В.И., Уткин Ю.Н. // Биоорг. химия. 2023. Т. 49. С. 296–305. https://doi.org/10.31857/S0132342323030156
- 16. Sahoo H. // RSC Adv. 2012. V. 2. P. 7017. https://doi.org/10.1039/C2RA20389H
- 17. Axelrod D. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77. P. 4823–4827. https://doi.org/10.1073/pnas.77.8.4823
- 18. Anderson M.J., Cohen M.W. // J. Physiol. 1974. V. 237. P. 385–400. https://doi.org/10.1113/jphysiol.1974.sp010487
- 19. Tsetlin V.I., Karlsson E., Arseniev A.S., Utkin Y.N., Surin A.M., Pashkov V.S., Pluzhnikov K.A., Ivanov V.T., Bystrov V.F., Ovchinnikov Y.A. // FEBS Lett. 1979. V. 106. P. 47–52. https://doi.org/10.1016/0014-5793 (79)80692-4
- 20. Kuzmenkov A.I., Nekrasova O.V., Kudryashova K.S., Peigneur S., Tytgat J., Stepanov A.V., Kirpichnikov M.P., Grishin E.V., Feofanov A.V., Vassilevski A.A. // Sci. Rep. 2016. V. 6. P. 33314. https://doi.org/10.1038/srep33314
- 21. Chudakov D.M., Matz M.V., Lukyanov S.A., Lukyanov K.A. // Physiol. Rev. 2010. V. 90. P. 1103–1163. https://doi.org/10.1152/physrev.00038.2009
- 22. Mishin A.S., Belousov V.V., Solntsev K.M., Lukyanov K.A. // Curr. Opin. Chem. Biol. 2015. V. 27. P. 1–9. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2015.05.002
- 23. Kasheverov I.E., Kuzmenkov A.I., Kudryavtsev D.S., Chudetskiy I.S., Shelukhina I.V., Barykin E.P., Ivanov I.A., Siniavin A.E., Ziganshin R.H., Baranov M.S., Tsetlin V.I., Vassilevski A.A., Utkin Y.N. // Front. Mol. Biosci. 2021. V. 8. P. 753283. https://doi.org/10.3389/fmolb.2021.753283
- 24. Shcherbo D., Murphy C.S., Ermakova G.V., Solovieva E.A., Chepurnykh T.V., Shcheglov A.S., Verkhusha V.V., Pletnev V.Z., Hazelwood K.L., Roche P.M., Lukyanov S., Zaraisky A.G., Davidson M.W., Chudakov D.M. // Biochem. J. 2009. V. 418. P. 567. https://doi.org/10.1042/BJ20081949
- 25. Cormack B.P., Valdivia R.H., Falkow S. // Gene. 1996. V. 173. P. 33–38. https://doi.org/10.1016/0378-1119 (95)00685-0
- 26. Chandna R., Tae H., Seymour V.A., Chathrath S., Adams D.J., Kini R.M. // FASEB Bioadv. 2019. V. 1. P. 115–131. https://doi.org/10.1096/fba.1027
- 27. Utkin Y.N., Kukhtina V.V., Kryukova E.V., Chiodini F., Bertrand D., Methfessel C., Tsetlin V.I. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 15810–15815. https://doi.org/10.1074/jbc.M100788200
- 28. Tsetlin V.I., Kasheverov I.E., Utkin Y.N. // J. Neuro-chem. 2021. V. 158. P. 1223–1235. https://doi.org/10.1111/jnc.15123
- 29. Nirthanan S., Gwee M.C.E. // J. Pharmacol. Sci. 2004. V. 94. P. 1–17. https://doi.org/10.1254/jphs.94.1
- 30. Rahman M., Teng J., Worrell B.T., Noviello C.M., Lee M., Karlin A., Stowell M.H., Hibbs R.E. // Neuron. 2020. V. 106. P. 952–962.e5. https://doi.org/10.1016/j.neuron.2020.03.012
- 31. Shelukhina I.V., Kryukova E.V., Lips K.S., Tsetlin V.I., Kummer W. // J. Neurochem. 2009. V. 109. P. 1087–1095. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2009.06033.x
- 32. Lukas R.J., Norman S.A., Lucero L. // Mol. Cell. Neurosci. 1993. V. 4. P. 1–12. https://doi.org/10.1006/mcne.1993.1001
- 33. Ravdin P., Axelrod D. // Anal. Biochem. 1977. V. 80. P. 585–592. https://doi.org/10.1016/0003-2697 (77)90682-0
- 34. Yang Y., Tan Y., Zhangsun D., Zhu X., Luo S. // ACS Chem. Neurosci. 2021. V. 12. P. 3662–3671. https://doi.org/10.1021/acschemneuro.1c00392
- 35. Muttenthaler M., Nevin S.T., Inserra M., Lewis R.J., Adams D.J., Alewood P. // Aust. J. Chem. 2020. V. 73. P. 327–333. https://doi.org/10.1071/ch19456
- 36. Lebedev D.S., Kryukova E.V., Ivanov I.A., Egorova N.S., Timofeev N.D., Spirova E.N., Tufanova E.Y., Siniavin A.E., Kudryavtsev D.S., Kasheverov I.E., Zouridakis M., Katsarava R., Zavradashvili N., Iagorshvili I., Tzartos S.J., Tsetlin V.I. // Mol. Pharmacol. 2019. V. 96. P. 664–673. https://doi.org/10.1124/mol.119.117713
