- Код статьи
- S19982860S0132342325030048-1
- DOI
- 10.7868/S1998286025030048
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 51 / Номер выпуска 3
- Страницы
- 408-417
- Аннотация
- Сайт-специфичность связывания с ДНК трех серий узкобороздочных лигандов - димерных бисбензимидазолов DB2(n), DB2P(n) и DB2Py(n) - впервые определена методом футпринтинга с ДНКазой I. Соединения состоят из двух бисбензимидазольных блоков, соединенных между собой олигометиленовыми линкерами различной длины (n). У DB2(n) и DB2P(n) общий мономер MB2 представляет собой аналог Hoechst 33342, в котором удалено гидрофобное этоксифенильное ядро и на его место введена гидрофильная аминометиленовая группа. В состав структуры молекул серии DB2Py(n) входят два бензимидазольных кольца и одна пирролкарбоксамидная группа, являющаяся структурной единицей антибиотика нетропсина, специфичного к АТ-последовательностям ДНК. Показано, что все исследуемые соединения имеют специфичность в отношении АТ-пар нуклеотидов ДНК. Димерные бисбензимидазолы серии DB2P(n) и DB2(n) обладают повышенным сродством к последовательностям (AATT)3 и ТТТТ. Для DB2Py(n) определена высокая специфичность к АТ-богатым последовательностям и склонность первоочередно связываться с TTTT-мотивом. Все исследованные соединения не взаимодействуют с последовательностями, содержащими менее четырех AT-пар оснований. Результаты демонстрируют потенциал этих соединений как инструментов для воздействия на определенные последовательности ДНК, что открывает перспективы их применению в молекулярной биологии и разработке лекарственных препаратов.
- Ключевые слова
- сиквенс-специфичные узкобороздочные лиганды бисбензимидазолы футпринтинг флуоресцентно-меченые фрагменты ДНК
- Дата публикации
- 07.12.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 3
Библиография
- 1. Wu K., Peng X., Chen M., Li Y., Tang G., Peng J., Peng Y., Cao X. // Chem. Biol. Drug. Des. 2022. V. 99. P. 736-757. https://doi.org/10.1111/cbdd.14022
- 2. Tyagi Y.K., Jali G., Singh R. // Med. Chem. 2022. V. 22. P. 3280-3290. https://doi.org/10.2174/1871520622666220429134818
- 3. Alniss H.Y., Al-Jubeh H.M., Msallam Y.A., Siddiqui R., Makhlouf Z., Ravi A., Hamdy R., Soliman S.S.M., Khan N.A. // Eur. J. Med. Chem. 2024. V. 271. P. 116440. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2024.116440
- 4. Pan T., He X., Chen B., Chen H., Geng G., Luo H., Zhang H., Bai C. // Eur. J. Med. Chem. 2015. V. 5. P. 500-513. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2015.03.050
- 5. Phan N.K., Huynh T.K., Nguyen H.P., Le Q.T., Nguyen T.C., Ngo K.K., Nguyen T.H., Ton K.A., Thai K.M., Hoang T.K. // ACS Omega. 2023. V. 28. P. 28733-28748. https://doi.org/10.1021/acsomega.3c03530
- 6. Teng M.K., Usman N., Frederick C.A., Wang A.H. // Nucleic Acids Res. 1988. V. 25. P. 2671-2690. https://doi.org/10.1093/nar/16.6.2671
- 7. Breusegem S.Y., Clegg R.M., Loontiens F.G. // J. Mol. Biol. 2002. V. 1. P. 1049-1061. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.5301
- 8. Bazhulina N.P., Nikitin A.M., Rodin S.A., Surovaya A.N., Kravatsky Y.V., Pismensky V.F., Archipova V.S., Martin R., Gursky G.V. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2009. V. 26. P. 701-718. https://doi.org/10.1080/07391102.2009.10507283
- 9. Streltsov S.A., Gromyko A.V., Oleinikov V.A., Zhuze A.L. // J. Biomol. Struct. Dyn. 2006. V. 24. P. 285-302. https://doi.org/10.1080/07391102.2006.10507121
- 10. Ivanov A.A., Salianov V.I., Strel’tsov S.A., Cherepanova N.A., Gromova E.S., Zhuze A.L. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2011. V. 37. P. 530-541. https://doi.org/10.1134/s1068162011040054
- 11. Ivanov A.A., Koval V.S., Susova O.Y., Salyanov V.I., Oleinikov V.A., Stomakhin A.A., Shalginskikh N.A., Kvasha M.A., Kirsanova O.V., Gromova E.S., Zhuze A.L. // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2015. V. 1. P. 2634-2638. https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2015.04.087
- 12. Neidle S. // Nat. Prod. Rep. 2001. V. 18. P. 291-309. https://doi.org/10.1039/a705982e
- 13. Susova O.Y., Karshieva S.S., Kostyukov A.A., Moiseeva N.I., Zaytseva E.A., Kalabina K.V., Zusinaite E., Gildemann K., Smirnov N.M., Arutyunyan A.F., Zhuze A.L. // Act. Nat. 2024. V. 16. P. 86-100. https://doi.org/10.32607/actanaturae.27327
- 14. Naberezhnov D.S., Kirsanov K.I., Glazunov V.Y., Belitskiy G.A., Yakubovskaya M.G. // Russ. Fundam. Res. 2015. V. 2. P. 5599-5604.
- 15. Caneva R., De Simoni A., Mayol L., Rossetti L., Savino M. // Biochim. Biophys. Acta. 1997. V. 7. P. 93-97. https://doi.org/10.1016/s0167-4781 (97)00091-2
- 16. Isagulieva A.K., Kaluzhny D.N., Beniaminov A.D., Soshnikova N.V., Shtil A.A. // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 8871. https://doi.org/10.3390/ijms23168871
