Везде

ОБНБиоорганическая химия Russian Journal of Bioorganic Chemistry

  • ISSN (Print) 0132-3423
  • ISSN (Online) 1998-2860

Моноклональное антитело против олигомерной формы большого С-концевого фрагмента (Met225–Ile412) гемолизина II Bacillus cereus способно штамм-специфически подавлять гемолитическую активность

Вы можете
Код статьи
S0132342325020121-1
DOI
10.31857/S0132342325020121
Тип публикации
Обзор
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Ветрова О. С.
  • Аффилиация: Филиал ФГБУН ГНЦ “Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
Том/ Выпуск
Том 51 / Номер выпуска 2
Страницы
342-351
Аннотация
Порообразующий токсин гемолизин II (HlyII), секретируемый грамположительной бактерией Bacillus cereus, – один из основных патогенных факторов данного микроорганизма. Действие HlyII приводит к лизису клеток вследствие порообразования на мембранах. Гибридомной технологией получены моноклональные антитела против большого С-концевого фрагмента (Met225–Ile412, HlyIILCTD) HlyII B. cereus с использованием в качестве антигена рекомбинантной растворимой формы HlyIILCTD, которую получали с использованием белка-шаперона SlyD. Моноклональное антитело LCTD-83 ингибировало гемолитическую активность HlyII, степень защиты зависела от присутствия/отсутствия пролина в положении 324 в первичной последовательности токсина. Наиболее эффективно антитело ингибировало гемолиз эритроцитов, вызванный HlyII B-771, в последовательности которого в положении 324 присутствует Рro вместо Leu. Показано, что антитело LCTD-83 взаимодействует с образовавшимися порами на мембранах эритроцитов, блокируя при этом возможный выход внутриклеточного содержимого. HlyII и его мутантные формы получали с использованием рекомбинантных штаммов-продуцентов Escherichia coli BL21(DE3). Способность антител узнавать антигены характеризовали иммуноферментным анализом (ИФА) и иммуноблоттингом, иммунопреципитацию использовали для демонстрации взаимодействия с мембранными порами, сформированными токсином. LCTD-83 менее эффективно взаимодействовало с полноразмерным токсином, чем с HlyIILCTD, что подтвердило тот факт, что порообразование сопровождается изменением конформации токсина. В связи с этим для подавления цитолитического действия гемолизина II перспективны антитела, взаимодействующие с его олигомерной формой. LCTD-83 обладает потенциалом при выявлении путей нейтрализации токсина.
Ключевые слова
порообразующий токсин гибридома нейтрализующие моноклональные антитела гемолиз конформация белков мутагенез иммунопреципитация
Дата публикации
09.11.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
39

Библиография

  1. 1. Thery M., Cousin V.L., Tissieres P., Enault M., Morin L. // Front. Pediatr. 2022. V. 10. P. 978250. https://doi.org/10.3389/fped.2023.1178208
  2. 2. Logan N.A. // J. Appl. Microbiol. 2012. V. 112. P. 417– 429. https://doi.org/10.1111/j.1365-2672.2011.05204.x
  3. 3. Messelhäußer U., Ehling-Schulz M. // Curr. Clin. Microbiol. Rep. 2018. V. 5. P. 120–125. https://doi.org/10.1007/s40588-018-0095-9
  4. 4. McDowell R.H., Sands E.M., Friedman H. // In: StatPearls [Internet]. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, 2023. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK459121/
  5. 5. Cadot C., Tran S.L., Vignaud M.L., De Buyser M.L., Kolstø A.B., Brisabois A., Nguyen-Thé C., Lereclus D., Guinebretière M.H., Ramarao N. // J. Clin. Microbiol. 2010. V. 48. P. 1358–1365. https://doi.org/10.1128/JCM.02123-09
  6. 6. Ramarao N., Sanchis V. // Toxins (Basel). 2013. V. 5. P. 1119–1139. https://doi.org/10.3390/toxins5061119
  7. 7. Shenggang D., Yue Y., Yunchang G., Donglei L., Ning L., Zhitao L., Jinjun L., Yuyan J., Santao W., Ping F., Jikai L., Hong L. // China CDC Weekly. 2023. V. 5. Р. 737–741. https://doi.org/10.46234/ccdcw2023.140
  8. 8. European Food Safety Authority (EFSA), European Centre for Disease Prevention and Control (ECDC) // EFSA J. 2023. V. 21. P. e8442. https://doi.org/10.2903/j.efsa.2023.8442
  9. 9. Dietrich R., Jessberger N., Ehling-Schulz M., Märtlbauer E., Granum P.E. // Toxins. 2021. V. 13. P. 98. https://doi.org/10.3390/toxins13020098
  10. 10. Peraro M.D., van der Goot F.G. // Nat. Rev. Microbiol. 2015. V. 14. P. 77–92. https://doi.org/10.1038/nrmicro.2015.3
  11. 11. Hu H., Liu M., Sun S. // Drug Des. Devel. Ther. 2021. V. 15. P. 3773–3781. https://doi.org/10.2147/DDDT.S322393
  12. 12. Miles G., Bayley H., Cheley S. // Protein Sci. 2002. V. 11. P. 1813–1824. https://doi.org/doi.org/10.1110/ps.0204002
  13. 13. Chow S.K., Casadevall A. // Toxins (Basel). 2012. V. 4. P. 430–454. https://doi.org/10.3390/toxins4060430
  14. 14. Rudenko N.V., Karatovskaya A.P., Zamyatina A.V., Siunov A.V., Andreeva-Kovalevskaya Z.I., Nagel A.S., Brovko F.A., Solonin A.S. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2020. V. 46. P. 321–326. https://doi.org/10.31857/S013234232003029X
  15. 15. Nagel A.S., Rudenko N.V., Luchkina P.N, Karatovskaya A.P., Zamyatina A.V., Andreeva-Kovalevskaya Z.I., Siunov A.V., Brovko F.A., Solonin A.S. // Molecules. 2023. V. 28. P. 3581. https://doi.org/10.3390/molecules28083581
  16. 16. Rudenko N., Nagel A., Zamyatina A., Karatovskaya A., Salyamov V., Andreeva-Kovalevskaya Z., Siunov A., Kolesnikov A., Shepelyakovskaya A., Boziev K., Melnik B., Brovko F., Solonin A. // Toxins (Basel). 2020. V. 12. P. 806. https://doi.org/10.3390/toxins12120806
  17. 17. Valeva A., Palmer M., Bhakdi S. // Biochemistry. 1997. V. 36. P. 13298–13304. https://doi.org/10.1021/bi971075r
  18. 18. Song L., Hobaugh M.R., Shustak C., Cheley S., Bayley H., Gouaux J.E. // Science. 1996. V. 274. P. 1859–1866. https://doi.org/10.1126/science.274.5294.1859
  19. 19. Menestrina G., Serra M.D., Prévost G. // Toxicon. 2001. V. 39. P. 1661–1672. https://doi.org/10.1016/s0041-0101 (01)00153-2
  20. 20. von Hoven G., Qin Q., Neukirch C., Husmann M., Hellmann N. // Biol. Chem. 2019. V. 400. P. 1261– 1276. https://doi.org/10.1515/hsz-2018-0472
  21. 21. Rasool S., Martinez-Coria H., Wu J.W., LaFerla F., Glabe C.G. // J. Neurochem. 2013. V. 126. P. 473–482. https://doi.org/10.1111/jnc.12305
  22. 22. Adekar S.P., Takahashi T., Jones R.M., Al-Saleem F.H., Ancharski D.M., Root M.J., Kapadnis B.P., Simpson L.L., Dessain S.K. // PLoS One. 2008. V. 3. P. e3023. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0003023
  23. 23. Reason D., Liberato J., Sun J., Camacho J., Zhou J. // Toxins (Basel). 2011. V. 3. P. 979–990. https://10.3390/toxins3080979
  24. 24. Chi X., Yan R., Zhang J., Zhang G., Zhang Y., Hao M., Zhang Z., Fan P., Dong Y., Yang Y., Chen Z., Guo Y., Zhang J., Li Y., Song X., Chen Y., Xia L., Fu L., Hou L., Xu J., Yu C., Li J., Zhou Q., Chen W. // Science. 2020. V. 369. P. 650–655. https://doi.org/10.1126/science.abc6952
  25. 25. Rudenko N.V., Nagel A.S., Melnik B.S., Karatovskaya A.P., Vetrova O.S., Zamyatina A.V., AndreevaKovalevskaya Z.I., Siunov A.V., Shlyapnikov M.G., Brovko F.A., Solonin A.S. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. P. 16437. https://doi.org/10.3390/ijms242216437
  26. 26. Joseph A.P., Srinivasan N., de Brevern A.G. // Amino Acids. 2012. V. 43. P. 1369–1381. https://doi.org/10.1007/s00726-011-1211-9
  27. 27. Schmidpeter P.A., Koch J.R., Schmid F.X. // Biochim. Biophys. Acta. 2015. V. 1850. P. 1973–1982. https://10.1016/j.bbagen.2014.12.019
  28. 28. Vakilian M. // Clin. Immunol. 2022. V. 234. P. 108896. https://doi.org/10.1016/j.clim.2021.108896
  29. 29. Ünal C.M., Steinert M. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2014. V. 78. P. 544–571. https://doi.org/10.1128/MMBR.00015-14
  30. 30. Ladani S.T., Souffrant M.G., Barman A., Hamelberg D. // Biochim. Biophys. Acta. 2015. V. 1850. P. 1994–2004. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2014.12.023
  31. 31. Nagel A.S., Vetrova O.S., Rudenko N.V., Karatovskaya A.P., Zamyatina A.V., Andreeva-Kovalevskaya Z.I., Salyamov V.I., Egorova N.A., Siunov A.V., Ivanova T.D., Boziev K.M., Brovko F.A., Solonin A.S. // Int. J. Mol. Sci. 2024. V. 25. P. 5327. https://doi.org/10.3390/ijms25105327
  32. 32. Köhler G., Milstein C. // Nature. 1975. V. 256. P. 495– 497.
  33. 33. SileksMag-COOH. Карбоксилированные магнитные частицы для прямой ковалентной иммобилизации антител, белков, ферментов, нуклеотидных зондов. Версия 210217. https://sileks.com/assets/files/protocol-for-kits/sileksmag-cooh-v_210217-rus.pdf
  34. 34. Endotoxin Extractor: полимер для удаления эндотоксинов из растворов. ООО “Силекс”, 2007–2020. https://sileks.com/assets/files/protocol-for-kits/endotoxin-extractor-ver201129.pdf
  35. 35. Laemmli U.K. // Nature. 1970. V. 227. P. 680–685. https://doi.org/doi.org/10.1038/227680a0
  36. 36. Zamyatina A.V., Rudenko N.V., Karatovskaya A.P., Shepelyakovskaya A.O., Siunov A.V., Andreeva-Kovalevskaya Zh.I., Nagel A.S., Salyamov V.I., Kolesnikov A.S., Brovko F.A., Solonin A.S. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2020. V. 46. P. 1214–1220. https://doi.org/10.31857/S013234232006038X
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека