Везде

ОБНБиоорганическая химия Russian Journal of Bioorganic Chemistry

  • ISSN (Print) 0132-3423
  • ISSN (Online) 1998-2860

Спектрально-люминесцентные свойства продуктов взаимодействия полифторированных пиразолинсодержащих пирилиевых красителей с бычьим сывороточным альбумином и аминокислотами

Вы можете
Код статьи
S0132342325010053-1
DOI
10.31857/S0132342325010053
Тип публикации
Статья
Статус публикации
Опубликовано
Авторы
Шелковников В. В.
  • Аффилиация: Новосибирский институт органической химии им. Н.Н. Ворожцова СО РАН
Том/ Выпуск
Том 51 / Номер выпуска 1
Страницы
51-64
Аннотация
Синтезированы и охарактеризованы пирилоцианиновые красители, содержащие в донорной части пиразолиновый фрагмент и диалкиламино-заместители (пиперидино-, дибутиламино-, 4-гидроксипиперидино-) в полифторированном ароматическом кольце. Показана способность пирилиевых красителей реагировать с бычьим сывороточным альбумином (BSA) и аминокислотами, такими как Lys, Arg, Cys, Phe, с образованием пиридоцианинового люминофора. Исследованы спектрально-люминесцентные свойства образующихся люминофоров. Выделен продукт реакции тетрафторбората (Е)-2,6-диметил-4-(4-{3-фенил-5-[2,3,5,6-тетрафтор-4-(пиперидин-1-ил)фенил]-4,5-дигидро-1Н-пиразол-1-ил}-стирил)пирилия с Lys, его структура подтверждена методом ЯМР и данными элементного анализа. Определено вероятное место связывания синтезированных пирилиевых красителей c BSA – это ε-аминогруппа аминокислотного остатка Lys. Рассчитано, что количество связанного с BSA люминофора составляет две молекулы пирилиевого красителя на одну молекулу BSA. Синтезированные пирилиевые красители реагируют с BSA в смеси фосфатного буфера с метанолом (рН 7.4) на 3–4 порядка быстрее, чем известный юлолидиновый краситель Py-1. Определены относительные скорости реакции тетрафторборатa (Е)-2,6-диметил-4-(4-{3-фенил-5-[2,3,5,6-тетрафтор-4-(4-гидроксипиперидин-1-ил)фенил]-4,5-дигидро-1Н-пиразол-1-ил}стирил)пирилия с аминокислотами: Lys > Cys >> Phe ≥ Arg
Ключевые слова
полифторированные пирилоцианиновые/пиридоцианиновые красители синтез аминокислоты BSA спектрально-люминесцентные свойства реакционная способность
Дата публикации
09.11.2025
Год выхода
2025
Всего подписок
0
Всего просмотров
40

Библиография

  1. 1. Roura S., Gálvez-Montón C., Bayes-Genis A. // J. Сell Mol. Med. 2013. V. 17. P. 693–703. https://doi.org/10.1111/jcmm.12018
  2. 2. Richter J.R., Kasten B.B., Zinn K.R. // Adenoviral Vectors for Gene Therapy (2nd Edn). Academic Press, 2016. P. 767–802. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-800276-6.00031-0
  3. 3. Akkoul S., Ledee R., Leconge R., Leger C., Harba R., Pesnel S., Lerondel S., Lepape A., Vilcahuaman L. // Image and Signal Processing – 3rd Internation Conference. Cherbourg–Octeville, France, 2008. P. 163–172. https://doi.org/10.1007/978-3-540-69905-7
  4. 4. Pletneva N.V., Goryacheva E.A., Artemyev I.V., Arkhipova S.F., Pletnev V.Z. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2020. V. 46. P. 498–505. https://doi.org/10.1134/S1068162020040160
  5. 5. Zhu S., Zhang J., Janjanam J., Bi J., Vegesna G., Tiwari A., Luo F., Wei J., Liu H. // Anal. Chim. Acta. 2013. V. 758. P. 138–144. https://doi.org/10.1016/j.aca.2012.10.026
  6. 6. Donuru V.R., Zhu S., Green S., Liu H. // Polymer. 2010. V. 51. P. 5359–5368. https://doi.org/10.1016/j.polymer.2010.09.029
  7. 7. Ксенофонтова К.В., Ксенофонтов А.А., Ходов И.А., Румянцев Е.В. // Изв. вузов. Сер. Химия и хим. технология. 2020. Т. 63. С. 4–11. https://doi.org/10.6060/ivkkt.20206305.6101
  8. 8. Hötzer B., Medintz Hildebrandt N. // Small. 2012. V. 8. P. 2297–2326. https://doi.org/10.1002/smll.201200109
  9. 9. Sokolov A.I. Myasnenko I.N., Baleeva N.S., Baranov M.S. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2021. V. 47. P. 334–337. https://doi.org/10.1134/S1068162021010234
  10. 10. Matvienko I.V., Bayramov V.M., Parygina N.A., Kurochkin V.E., Alekseev Ya.I. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2020. V. 46. P. 349–359. https://doi.org/10.1134/S1068162020030127
  11. 11. Krueger A.T., Imperiali B. // ChemBioChem. 2013. V. 14. P. 788–799. https://doi.org/10.1002/cbic.201300079
  12. 12. Ding B., Xiao Y., Zhou H., Zhang X., Qu C., Xu F., Deng Z., Cheng Z., Hong X. // J. Med. Chem. 2019. V. 62. P. 20492059. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.8b01682
  13. 13. Beltran A., Burguete M.I., Luis S.V., Galindo F. // Eur. J. Org. Chem. 2017. V. 2017. P. 4864–4870. https://doi.org/10.1002/ejoc.201700815
  14. 14. Bayer M., Koenig S. // Electrophoresis. 2016. V. 37. P. 2953–2958. https://doi.org/10.1002/elps.201600318
  15. 15. Romieu A., Richard J.-A. // Tetrahedron Lett. 2016. V. 57. P. 317–320. https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2015.12.010
  16. 16. Kolchina E.F., Shelkovnikov V.V. // Russ. J. Org. Chem. 2015. V. 51. P. 1398–1403. https://doi.org/10.1134/S1070428015100073
  17. 17. Шелковников В.В., Каргаполова И.Ю., Коротаев С.В., Орлова Н.А., Чуйков И.П., Надолинный В.А. // Изв. АН. Сер. хим. 2014. № 3. C. 635–641. https://doi.org/10.1007/s11172-014-0485-y
  18. 18. Wetzl B.K., Yarmoluk S.M., Craig D.B., Wolfbeis O.S. // Angew. Chem. 2004. V. 43. P. 5400–5402. https://doi.org/10.1002/anie.200460508
  19. 19. Katritzky A.R., Mokrosz J.L., De Rosa M. // J. Chem. Soc. 1984. № 5. P. 849–855.
  20. 20. Azab H.A., El-Korashy S.A., Anwar Z.M., Khairy G.M., Duerkop A. // Chemistry. 2012. V. 243. P. 41–46. https://doi.org/10.1016/j.jphotochem.2012.05.029
  21. 21. Чубаков В.П., Чубаков П.А., Плеханов А.И., Орлова Н.А., Каргаполова И.Ю., Шелковников В.В. // Рос. нанотехнологии. 2016. Т. 11. № 7–8. С. 30–34. https://doi.org/10.1134/S1995078016040054
  22. 22. Sapozhnikova K.A., Gulyak E.L., Misyurin V.A., Simonova M.A., Ryabukhina E.V., Alexeeva A.V., Tikhonova N.A., Lyzhko N.A., Popova G.P., Misyurin A.V., Ustinov A.V., Korshun V.A., Alferova V.A., Ryazantsev D.Y., Brylev V.A. // Molecules. 2023. V. 28. Р. 425. https://doi.org/10.3390/molecules28010425
  23. 23. Thayer A.M. // Chem. Eng. News. 2006. V. 84. № 23. P. 15–24.
  24. 24. Menaa F., Menaa B., Sharts O.N. // J. Mol. Pharm. Org. Process. 2013. V. 1. P. 1–6. https://doi.org/10.4172/2329-9053.1000104
  25. 25. Носова Э.В., Липунова Г.Н., Чарушин В.Н. // Усп. химии. 2009. Т. 78. № 5. С. 421–441. https://doi.org/10.1070/RC2009v078n05ABEH004049
  26. 26. Casa S., Henary M. // Molecules. 2021. V. 26. Р. 1160. https://doi.org/10.3390/molecules26041160
  27. 27. Moseev T.D., Varaksin M.V., Virlova E.A., Medvedeva M.V., Svalova T.S., Melekhin V.V., Tsmokaluk A.N., Kozitsina A.N., Charushin V.N., Chupakhin O.N. // Dyes Pigm. 2022. V. 202. P. 110251. https://doi.org/10.1016/j.dyepig.2022.110251
  28. 28. Pace C.J., Zheng H., Mylvaganam R., Kim D., Gao J. // Angew. Chem. 2012. V. 51. P. 103–107. https://doi.org/10.1002/ange.201105857
  29. 29. Pace C.J., Gao J. // Acc. Chem. Res. 2013. V. 46. P. 907–915. https://doi.org/10.1021/ar300086n
  30. 30. Huang Z., Chen X., Wu G., Metrangolo P., Whitaker D., McCune J.A., Scherman O.A. // J. Am. Chem. Soc. 2020. V. 142. P. 7356−7361. https://doi.org/10.1021/jacs.0c02275
  31. 31. Matiadis D., Sagnou M. // Int. J. Mol. Sci. 2020. V. 21. P. 1−38. https://doi.org/10.3390/ijms21155507
  32. 32. George R.F., Kandeel M., El-Ansary D.Y., El Kerdawy A.M. // Biochem. J. 2020. V. 9. P. 103780. https://doi.org/10.1016/j.bioorg.2020.103780
  33. 33. Wu P., Nielsen T.E., Clausen M.H. // Trends Pharmacol. Sci. 2015. V. 36. P. 422–439. https://doi.org/10.1016/j.tips.2015.04.005
  34. 34. Ahsan M.J., Ali A., Ali A., Thiriveedhi A., Bakht M.A., Yusuf M., Salahuddin, Afzal O., Altamimi A.S.A. // ACS Omega. 2022. V. 7. P. 38207−38245. https://doi.org/10.1021/acsomega.2c05339
  35. 35. Шмуйлович К.С., Орлова Н.А., Карпова Е.В., Шакиров М.М., Шелковников В.В. // Изв. АН. Сер. Хим. 2010. № 7. С. 1378–1382. https://doi.org/10.1007/s11172-010-0255-4
  36. 36. Shelkovnikov V.V., Orlova N.A., Kargapolova I.Y., Erin K.D., Maksimov A.M., Chernonosov A.A. // Russ. J. Org. Chem. 2019. V. 55. P. 1504–1517. https://doi.org/10.1134/S1070428019100087
  37. 37. Chen M.Z., Moily N.S., Bridgford J.L., Wood R.J., Radwan M., Smith T.A., Song Z., Tang B.Z., Tilley L., Xu X., Reid G.E., Pouladi M.A., Hong Y., Hatters D.M. // Nat. Commun. 2017. V. 8. Р. 474. https://doi.org/10.1038/s41467-017-00203-5
  38. 38. Ariyasu S., Hayashi H., Xing B., Chiba S. // Bioconj. Chem. 2017. V. 28. P. 897−902. https://doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.7b00024
  39. 39. Weijers R.N. // Clin. Chem. 1977. V. 23. P. 1361–1362. https://doi.org/10.1093/clinchem/23.7.1361
  40. 40. Молекулярная биология. Структура и функции белков: Учебник для биол. спец., вузов / Под ред. А.С. Спирина. Издательство: М.: Высшая школа, 1996. 335 с.
  41. 41. Zhao P., Huang J.-W., Ji L.-N. // Spectrochimica Acta Part A. 2012. V. 88. P. 130–136. https://doi.org/10.1016/j.saa.2011.12.017
  42. 42. Спицын А.Н., Уткин Д.В., Киреев М.Н., Овчинникова М.В., Кузнецов О.С., Ерохин П.С., Кочубей В.И. // Опт. и спектр. 2020. Т. 128. С. 430−434. https://doi.org/10.21883/OS.2020.03.49071.76-19
  43. 43. Борзова В.А. // Механизмы защитного действия шаперонов при агрегации белков. Дисс. канд. биол. наук, Институт биохимии им. А.Н. Баха. Москва, 2016.
  44. 44. Azim-Zadeh O., Hillebrecht A., Linne U., Marahiel M.A., Klebe G., Lingelbach K., Nyalwidhe J. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 21609–21617. https://doi.org/10.1074/jbc.M610921200
  45. 45. Anthony-Regnitz C.M., Wilson A.E., Sweazea K.L., Braun E.J. // J. Mol. Evol. 2020. V. 88. P. 653–661. https://doi.org/10.1007/s00239-020-09964-y
  46. 46. Семиохин И.А., Страхов Б.В., Осипов А.И. // Кинетика химических реакций: учеб. пособие. М.: Изд-во МГУ, 1995, 351 с.
QR
Перевести

Индексирование

Scopus

Scopus

Scopus

Crossref

Scopus

Высшая аттестационная комиссия

При Министерстве образования и науки Российской Федерации

Scopus

Научная электронная библиотека